ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Главная » Энциклопедия » Физиология » Книги по физиологии » Книги по общей физиологии » Главы книг по общей физиологии » ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

В качестве иллюстрации роли конформационных изменений, обусловливающих ритмическую двигательную активность, может служить один из самых распространенных видов движения — биение жгутиков и ресничек. Как известно, это наиболее древний аппарат автоматизированных движений. Он сохранился не только морфологически в сократительном аппарате произвольной мускулатуры фибрилл (9 + 2), но и, по нашему мнению, функционально в виде неуправляемой спонтанной микровибрации, лежащей в основе ультрамикроструктуры (тремор, микротремор) как произвольной, так и непроизвольной двигательной активности.
Мы рассмотрели колебательную характеристику биохимических, кинетических и конформационных процессов, обеспечивающих относительное постоянство метаболизма на молекулярном уровне. Эти периодические процессы сказываются и на «внешнем» выражении той или иной функции (например, сократительной на определенном уровне и в течение определенного отрезка времени), т. е. проявляют активность на одном из возможных уровней стационарности в пределах допустимого гомеостатического размаха.
Подобная схема гомеоритмических колебаний какого-либо процесса гомеостаза прослеживается от молекулярного уровня до органа и системы в целом.
Это убедительно демонстрируется на примере структуры и функции молекулы гемоглобина.
Однако рассмотрим вначале вообще молекулу белка, и прежде всего ее структурную организацию. Белки являются высокомолекулярными соединениями. По уровню организации молекула белка состоит из «n-последовательностей α-аминокислот и по структуре может быть первичной, вторичной, третичной и четвертичной. Первичная структура — это последовательное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи (рис. 18); вторичная— вид ее организации (право- или левозакругленная спираль, рис. 19); третичная —способ укладки спиральных структур в частицах (глобулах) белков (рис. 20), который определяет внешнюю форму молекулы (нарушение этой структуры, как правило, лишает белки их биологической активности); четвертичная структура характеризуется еще более сложной пространственной конфигурацией, где молекула (или агрегат молекул) состоит из субъединиц, каждая из которых имеет третичную структуру. Примером может быть гемоглобин. Что же в нем особенно замечательного? Молекула гемоглобина (рис. 21)—эффективнейший переносчик кислорода. Она способна постепенно связывать четыре молекулы его, причем каждая предыдущая связь повышает сродство гемоглобина к следующим молекулам кислорода. Поскольку атомы железа в четырех гемгруппах находятся друг от друга на расстоянии по крайней мере 25 Å, можно сделать вывод, что взаимное влияние четырех кислородосвязывающих центров осуществляется через конформационные изменения в пептидных цепях. Это предположение нашло подтверждение в исследованиях М. Перутца (1964). В частности, им показано, что после связывания кислорода субъединицы гемоглобина поворачиваются относительно друг друга так, что расстояние между атомами железа в β-цепях уменьшается на 6,5 Å, а в а-цепях увеличивается на 1 Å.
Оказывается, молекула гемоглобина «дышит»! Только тут соотношения обратные: «вдох» молекулы сопровождается сжатием, «выдох» — расширением. В. А. Энгельгардт так оценил это открытие; «Думается, что этим достигнут предел глубины нашего проникновения в молекулярные механизмы такого фундаментального явления, каким является кислородопереносящая функция гемоглобина».

Источники и литература

  • Логинов А. А. Очерки по общей физиологии. Основные свойства и закономерности живых систем. Минск, «Вышэйш. школа», 1976.