Гистохимические и биохимические исследования позволяют подойти к выяснению вопроса о роли ША в механизмах хранения информации. При окраске ФВК однородность этих структур, проявляющаяся в сродстве к белковым компонентам синаптосомального комплекса и ША, выступает особенно отчетливо (см. рис. 7). Синаптосомальный комплекс, включая синаптическую щель и ША, состоит из белковых макромолекул, гликопротеинов и ганглиозидов. Вещество синаптической щели и ША может служить регулятором синаптической деятельности при прохождении нервного импульса, а также поддерживать постоянство синаптического контакта за счет микропотенциалов, которые не зависят от импульсации, распространяющейся по аксону. Вероятно, этот же механизм лежит в основе контакта постсинаптического уплотнения и ША благодаря непрерывности ориентированных ультраструктурных компонентов,
Нами подтверждено дискретно-мозаичное распределение сиалоганглиозидов на наружной поверхности мембран синаптосомального комплекса и ША (см. рис. 9, е), что соответствует современным представлениям о жидкостно-мозаичной структуре мембран (Singer et al.)
Гликопротеинам приписывается важная функция в процессе формирования энграмм памяти (Bogoch, 1968; Barondes, 1970). Выделены специфические биополимеры — гликопротеин 10 Б, гликопротеин альфа, которые выявляются в мозге только в процессе формирования мотивационной информации.
В опытах Cotman и соавт. (1974) и наших (А. А. Манина и др., 1975) показано, что вещество межсинаптического контакта (синаптической щели), имеющее глико- протеиновую природу, может служить в качестве молекулярного сита для проведения ионного потока и квантов нейромедиаторов до места рецептора на постсинаптической мембране и, возможно, полимеров ША. Гликопротеины, так же как и нейроспецифические белки, играют существенную роль в замыкательной функции мозга и могут быть теми коннекторами, которые соединяют между собой отдельные нейроны в цепи и осуществляют взаимную связь между ними при выполнении многих специфических функций.