В последние годы большое значение в процессах хранения информации придается нейроспецифическому белку S-100, который выявляется только в мозге и отсутствует в других органах. Содержание этого белка в мозге млекопитающих составляет 0,1% от суммарного белка, и он находится преимущественно в глиальных клетках. Белок S-100 также обнаружен в нейрональной и синаптической мембранах; 30% его аминокислот составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, которые придают ему кислые свойства. По данным Hyden (1974), 90% белка S-100 находятся в растворенном состоянии и около 10% его связано с мембранами нейрона и синапсов. Белок S-100 состоит из 3 неравнозначных субъединиц и обладает молекулярной гетерогенностью. Hyden (1974) методом микрохирургической техники обнаружил нейрофиламенты на внутренней поверхности мембран нейрона. Их сеть тесно связана с постсинаптической мембраной и содержит в своем составе Са++-активируе- мую аденозинтрифосфатазу (АТФ). Нейрофиламенты способны к акту сокращение — расслабление. Белок S-100 связывает ионы кальция, нейрофиламенты расслабляются и синаптическая щель уменьшается в размере, что облегчает проведение нервного импульса через нее. Если же ионы кальция связываются с актомизино- подобным белком нейрофиламентов, то они сокращаются, увеличивают размер синаптической щели, затрудняя прохождение импульса.
По данным Calissano и соавт. (1974), одна молекула белка S-100 способна связывать 8 ионов кальция, два из которых с высоким коэффициентом сродства. Donato и соавт. (1974) иммунохимическим, а В. С. Туровский и др. (1976) электрофоретическим методами показали наличие белка S-100 в изолированной фракции нервных окончаний (синаптосомах) и в постсинаптической мембране. Установлено (Karpiak, 1976), что антисыворотка к белку S-100 и к синаптосомальным мембранам изменяет паттерн электроэнцефалограмм и выполнение лабиринтной задачи у крыс. Это указывает на участие данного белка в механизмах формирования поведенческих реакций.