ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Главная » Энциклопедия » Физиология » Книги по физиологии » Книги по общей физиологии » Главы книг по общей физиологии » ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Ферментативные же процессы — основа жизни. Вне их понятие «жизнь» превращается в беспочвенную абстракцию. Важность ферментных систем в жизнедеятельности биосистем столь значительна, что многие исследователи справедливо полагают, что ферментно-каталитические процессы лежат в основе возникновения жизни. Как показали исследования, количество оборотов большинства ферментов соответствует частотным характеристикам слышимого и инфразвукового диапазона и только у нескольких ферментов — ультразвукового (табл. 2).
На основании данных табл. 2 можно сделать вывод о том, что особенно интенсивно функционируют преимущественно катализаторы универсальных биохимических процессов, таких, как гликолиз, цикл Кребса, транспорт электронов и ионов, фосфорилирование. Наибольшая частость конформационных изменений у ферментов, катализирующих «узкие места» многократных превращений (например, фосфофруктокиназа при гликолизе). Есть основание утверждать, что именно эти ферменты «задают тон», т. е. лимитируют скорость процесса в целом.

Частоты оборотов некоторых ферментов (по С. Э. Шнолю, 1966)

фермент Кол-во об/сек фермент Кол-во об/сек
Пепсин 0,001 Конденсирующий фермент
Пируват-карбоксилаза 13 (цикл Кребса) 450
Альдолаза 33 Дегидрогеназа молочной
АТФ-азамиозиназа 104 кислоты 1215
Миокиназа 166 Фосфорилаза 1600
Энолаза 150 Фумараза 77000
Дегидрогеназа триозофосфата Каталаза 5*105
166 Карбоангидраза 1,6*106
Гексокиназа 215 Ацетилхолинэстераза 3*106
Фосфоглюкомутаза 280

Идеи о роли конформационных изменений в определении колебательной природы биохимических процессов позволили высказать Шнолю интересное соображение: «Конформация свободной молекулы фермента отличается от конформации белка в фермент-субстратном комплексе. Макромолекула белка устроена так, что после того как первый акт превращения субстрата осуществился (после случайной тепловой флуктуации), выделяющаяся энергия переводит молекулы фермента в особое неравновесное состояние (выделено нами.— А. Л.) — в состояние термодинамически невыгодной конформации, в котором по кинетическим причинам (большой активационный барьер) макромолекула может находиться достаточно большое время… Неравновесная в результате этого макромолекула может перейти в более вероятное состояние (равновесное,—А. Л.) лишь при контакте с субстратом (катализируемый объект.— А. Л.). Получается забавный, но вполне реальный парадокс (вернее один из непарадоксальных парадоксов механизма гомеостаза, в данном случае метаболического.— А. Л.): субстрат катализирует переход фермента в равновесное состояние. Зато сам субстрат претерпевает необходимые превращения, активационный барьер которых понижается за счет конформацион- ной энергии макромолекулы фермента. Ясно, что при этом необходимо специальное устройство полипептидных цепей — ограниченное число степеней свободы [7] их взаимного движения, большая амплитуда их подвижности в небольшом числе направлений. Особый смысл поэтому может иметь и определенная последовательность аминокислот в «активных центрах» и прилегающих к ним областях макромолекул ферментов… В свете сказанного о механизме ферментативного акта не кажется столь удивительным сходство последовательности аминокислот в активных центрах совершенно различных ферментов — фосфо- глюкомутазы, трипсина, тромбина и др.». По утверждению Шноля, один и тот же каталитический двигатель может работать с различными «навесными» приспособлениями — переносить группы, разрушать пептидные связи и пр. Автор даже считает возможным существование «универсальной каталитической конформационно-подвижной (ритмически подвижной.— А. Л.) конструкции» макромолекул ферментов.


[7] Степень свободы — число независимых видов движений, которые может совершать тело.

Источники и литература

  • Логинов А. А. Очерки по общей физиологии. Основные свойства и закономерности живых систем. Минск, «Вышэйш. школа», 1976.