ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Главная » Энциклопедия » Физиология » Книги по физиологии » Книги по общей физиологии » Главы книг по общей физиологии » ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Таким образом, самая замечательная особенность молекулы гемоглобина — ее конформационные периодические изменения, определяющие кислородную насыщенность и определяемые ею. Периодичность этих изменений находится в прямой зависимости от кислородных запросов тканей, их поглотительной способности, а также и от скорости использования ими кислорода.
Первичная структура молекулы белка инсулина
Рис. 18. Первичная структура молекулы белка инсулина: 1, 2, 3, …, 124 — сокращенные наименования аминокислот.
Вторичная структура (α=спираль) молекулы белка (по А. Ленннджеру, 1974)
Рис. 19. Вторичная структура (α=спираль) молекулы белка (по А. Ленннджеру, 1974): А — правая α = спираль (плоскости жестких пептидных связей расположены параллельно длинной оси); Б — модель α = спирали, на которой показаны внутрицепочные связи (шаг α = спирали и смещение в расчете на один аминокислотный остаток соответствует большому (5,4Å) и малому (1,5Å) периодам); В — средние размеры α=спирали; Г — пространственная модель α=спирали
Третичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1966)
Рис. 20. Третичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1966): α-цепь (слева — белая) и β-цепь (справа — черная). Кривой линией показано направление главной цепи. Частично видна группа гема (дисковидная структура).
Четвертичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1964)
Рис. 21. Четвертичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1964).

Источники и литература

  • Логинов А. А. Очерки по общей физиологии. Основные свойства и закономерности живых систем. Минск, «Вышэйш. школа», 1976.