ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕАЛИЗАЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ В СИСТЕМЕ ОРГАНИЗМ — СРЕДА

Таким образом, самая замечательная особенность молекулы гемоглобина — ее конформационные периодические изменения, определяющие кислородную насыщенность и определяемые ею. Периодичность этих изменений находится в прямой зависимости от кислородных запросов тканей, их поглотительной способности, а также и от скорости использования ими кислорода.

Рис. 18. Первичная структура молекулы белка инсулина: 1, 2, 3, …, 124 — сокращенные наименования аминокислот.

Рис. 19. Вторичная структура (α=спираль) молекулы белка (по А. Ленннджеру, 1974): А — правая α = спираль (плоскости жестких пептидных связей расположены параллельно длинной оси); Б — модель α = спирали, на которой показаны внутрицепочные связи (шаг α = спирали и смещение в расчете на один аминокислотный остаток соответствует большому (5,4Å) и малому (1,5Å) периодам); В — средние размеры α=спирали; Г — пространственная модель α=спирали

Рис. 20. Третичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1966): α-цепь (слева — белая) и β-цепь (справа — черная). Кривой линией показано направление главной цепи. Частично видна группа гема (дисковидная структура).

Рис. 21. Четвертичная структура молекулы гемоглобина (по М. Перутцу, 1964).